Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
Actualizado el 2025-12-25. Las cifras y descripciones siguen la literatura publicada, no el material promocional.
Cuando se une al sitio activo de una oxidorreductasa, el anillo de nicotinamida de la coenzima se coloca de modo que pueda aceptar un hidruro del otro sustrato. Debido a que el carbono C4 que acepta el hidrógeno es proquiral, esto puede ser aprovechado en la cinética enzimática para dar información sobre el mecanismo de la enzima. Esto se hace mediante la mezcla de una enzima con un sustrato que tiene átomos de deuterio que sustituyen sus hidrógenos, por lo que la enzima reducirá el NAD+ transfiriendo deuterio en lugar de hidrógeno. En este caso, una enzima puede producir uno de los dos estereoisómeros de NADH. En algunas enzimas, el hidrógeno se transfiere desde arriba del plano superior del anillo de nicotinamida; estas son llamadas oxidorreductasas de clase A, mientras que las enzimas de clase B transfieren el átomo desde abajo. A pesar de esta similitud en la forma en que las proteínas se unen a las dos coenzimas, las enzimas casi siempre muestran un alto nivel de especificidad, ya sea por el NAD+ o el NADP+. Esta especificidad refleja las distintas funciones metabólicas de las respectivas coenzimas, y es el resultado de diferentes series de residuos de aminoácidos en los dos tipos de sitio de unión a la coenzima. Por ejemplo, en el sitio activo de las enzimas dependientes de ADP, se forma un enlace iónico entre la cadena lateral de un aminoácido básico y el grupo fosfato ácido del NADP+. Por el contrario, en las enzimas dependientes de NAD+, la carga en este hueco se invierte, evitando que se una el NADP+.
Fuentes: es.wikipedia.org
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones a esta regla general, y enzimas como la aldosa reductasa, Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6FD), y la metilentetrahidrofolato reductasa pueden utilizar ambas coenzimas en algunas especies.
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Las reacciones redox catalizadas por oxidorreductasas son vitales en todo el metabolismo, pero dentro del proceso de estas reacciones es de particular importancia la liberación de energía a partir de los nutrientes, donde los compuestos reducidos, como la glucosa, se oxidan, liberando de este modo energía, que es transferida al NAD+ mediante la reducción hacia el NADH, como parte de la glucólisis y el ciclo de Krebs. En células eucariotas, los electrones transportados por el NADH que se produce en el citoplasma por glucólisis, son transferidos al interior de la mitocondria (para reducir el NAD+ mitocondrial) por lanzaderas mitocondriales, como la lanzadera malato-aspartato. El NADH mitocondrial es entonces oxidado a su vez por la cadena de transporte de electrones, que bombea protones a lo largo de la membrana y genera ATP a través de fosforilación oxidativa. Estos sistemas de lanzadera también tienen la misma función de transporte en los cloroplastos. Dado que las formas oxidada como reducida de la nicotinamida adenina dinucleótido son usadas en estos conjuntos enlazados de reacciones, la célula mantiene concentraciones significativas tanto de NAD+ como de NADH, con una alta proporción de NAD+/NADH que permite a esta coenzima actuar como agente oxidante y agente reductor. En contraste, la función principal del NADH es la de agente reductor en el anabolismo, estando la coenzima implicada en rutas como la biosíntesis de ácidos grasos y la fotosíntesis.
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Puesto que el NADPH es necesario para conducir las reacciones redox como un fuerte agente reductor, la proporción NADP+/NADPH se mantiene muy baja. Aunque es importante en el catabolismo, el NADH se utiliza también en reacciones anabólicas como la gluconeogénesis. Esta necesidad de NADH en el anabolismo presenta un problema para los procariotas que crecen en nutrientes que liberan sólo una pequeña cantidad de energía. Por ejemplo, las bacterias nitrificantes como Nitrobacter oxidan el nitrito a nitrato, lo que libera energía suficiente para bombear los protones y generar ATP, pero no para producir NADH directamente. Como el NADH sigue siendo necesario para las reacciones anabólicas, estas bacterias usan una nitrito oxidorreductasa para producir suficiente fuerza motriz de protones y dirigir parte de la cadena de transporte de electrones en sentido inverso, generando NADH.
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