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=== Drogas y medicamentos === El metotrexato, que es una droga anticancerosa, suele provocar hiperhomocisteinemias secundarias a su administración, debido a que posee una potente acción inhibitoria sobre la enzima folato reductasa. La fenitoína (difenilhidantoína), que es un anticonvulsivante que actúa a nivel de la corteza motora. De este compuesto se conoce que interfiere con el metabolismo de la folato teofilina (una metilxantina), y que tiene una acción inhibitoria de la fosfodiesterasa motivo por el cual puede causar hiperhomocisteinemia al interferir en la síntesis de piridoxal fosfato (uno de los cofactores intervinientes en el metabolismo de la homocisteína) Drogas que reducen el nivel de lípidos circulantes, pueden elevar los niveles plasmáticos de homocisteína, por alterar la absorción de folato.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Genética == La mayoría de las causas genéticas de hiperhomocisteinemia tienen que ver con defectos en los genes de las enzimas que catalizan la degradación de la metionina y la homocisteína, o de enzimas que sintetizan cofactores necesarios para ello.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== MTHFR === MTHFR son las siglas correspondientes a la enzima Metilen Tetra Hidro Folato Reductasa, que es la encargada de sintetizar 5-metil tetrahidrofolato (comúnmente abreviado FH4) a partir de 5,10 metilén tetrahidrofolato. El 5 metil-tetrahidrofolato es la forma predominante de folato en circulación y el principal donor de grupos metilo en la vía de la remetilación. Un defecto en esta enzima ocasiona la acumulación de homocisteína debido a la escasa cantidad de 5-metil tetrahidrofolato que se encuentra disponible para que la homocisteína metil transferasa, a través de la ruta de remetilación, transfiera un grupo metilo a la Hcy dando origen a la metionina. El gen de la MTHFR se encuentra ubicado en el brazo corto del cromosoma 1 más específicamente en la porción p36.3 (1p36.3). En un primer trabajo Goyette y colaboradores (1994), identificaron dos mutaciones en el gen que codifica para la MTHFR: - La primera es consecuencia de la sustitución de una citosina por una timina en la posición 559 del gen; ocasionando el cambio de una arginina por un codón de terminación. Esta alteración elimina uno de los dos sitios de reconocimiento de la enzima de restricción FOPI. - La segunda mutación identificada por Goyette y colaboradores (1994) en el gen que codifica para la MTHFR, fue una transición de una guanina por una adenina en la posición 482 del gen, que produce el cambio de una arginina por una glutamina. Esta mutación ocasiona la creación de un sitio de reconocimiento para la enzima de restricción PstI (la cual genera dos fragmentos, uno de 136pb y otro de 116pb).
Fuentes: es.wikipedia.org
Durante el año siguiente, y mediante el análisis de muestras provenientes de pacientes con deficiencia severa de MTHFR, Goyette y colaboradores (1995), identificaron siete mutaciones más. También en 1995, en un estudio realizado con pacientes franco-canadienses, Frosst y colaboradores, identificaron una nueva mutación causada por la sustitución de una citosina por una timina en la posición 667 del gen (C677T), lo que ocasiona el cambio de una alanina por una valina en la secuencia aminoacídica en la posición 233, originando una variante termolábil de la MTHFR. Esta alteración trae como consecuencia una reducción de hasta un 50% de la actividad específica de la MTHFR. Además demostraron que la mutación C677T originaba una enzima termolábil. Esto significa que la variante C677T se inactiva mucho más fácilmente a bajas temperaturas que la enzima "salvaje". Van der Put y colaboradores en 1998 reportaron otra mutación en el gen que codifica para la MTHFR, que cambia una adenina por una citosina en la posición 1298 (A1298C). Además evaluaron el efecto sobre la actividad enzimática de la MTHFR en linfocitos de ambas alteraciones tanto en forma separada, es decir como se expresan una pareja mutado-normal de genes, como también en forma combinada (Mutado C677T- mutado A1298C). Observaron que la combinación heterocigota de ambas mutaciones (C677T + A1298C) reducen significantemente la actividad de la MTHFR en comparación con las formas heterócigotas de las dos alteraciones por separado.
Fuentes: es.wikipedia.org
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Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Péptido)